Аеробний синтез атф. Дихальний ланцюг і синтез атф Атф синтетаза в мітохондріях знаходиться

ripe_berry) схематично показується, як працює АТФ-синтазу, складний молекулярний електромеханічний пристрій, що приводиться в дію різницею електрохімічного потенціалу з різних боків мембрани мітохондрії та використовує цю енергію для синтезу молекули аденозин-5'-трифосфату (АТФ). Реакція синтезу АТФ з аденозиндифосдата (АДФ) та іону фосфату ендотермічна, тобто забирає енергію із зовнішнього джерела.

АДФ + PO 4 3- + Е⇔ АТФ

АТФ використовується клітинами як джерело енергії у багатьох клітинних процесах. Та ж реакція може йти і у зворотному напрямку, коли АТФ розщеплюється на спеціальному білку-каталізаторі назад на АДФ і фосфат з виділенням енергії.

Механіко-хімічний реактор F1 складається з трьох білкових часточок, кожна з яких складається з двох білкових молекул (їх називають -F1 і -F1, а вал зроблений з однієї молекули, що позначається -F1). Кожна часточка може приймати дві стійкі просторові конфігурації за рахунок взаємного міжатомного тяжіння - як звичайний настінний вимикач виявляється у двох стійких положеннях, хоча проміжні положення нестійкі. Одне з цих положень, однак, має більш високу енергію. Молекули зрушуються в конфігурацію з вищою енергією за рахунок асиметрії γ-валу, що обертається, начебто «кулачком» на ньому.

Коли до ? зрештою забирає цей запас енергії.

Обертання механізму можна побачити в мікроскоп, якщо приєднати до ротора в F0 спеціально виготовлену довгу молекулу-стрижень, що світиться (флюоресціює). Наприкінці фільму можна побачити реконструкцію цього приголомшливого досвіду Масасуке Йосіди та врізання з даними, що показують обертання ротора.

Цікаво, що на нижньому кінці ротора є ще один білок, δ-F1, який теж вміє змінювати конфігурацію у присутності АДФ, вихідного реагенту реакції. Коли АДФ навколо реактора виявляється мало, цей білок змінює форму і заклинює ротор, щоб не витрачати електрохімічну енергію вхолосту, оскільки просування іонів H + через зупинений ротор неможливе. Так, і про економію клітинної електроенергії природа теж подумала!

Більше інформації про роботу АТФ-синази можна знайти у

АТФ-синтаза і двох механізмів. Перший, F0, це електромотор, що знаходиться в клітинній мембрані і перетворює енергію, запасену в різниці потенціалів з різних боків клітинної мембрани. Ліпідна мембрана служить ізолятором у цій електрохімічній «батарейці»: через неї іони не проходять. Різниця потенціалів створюється іншими складними механізмами, зрештою, зі «спалювання» цукру в кисні. Іон водню H + втягується у впускний колектор і приєднується до білкової часточки ротора. Ротор повертається за рахунок електростатичних сил, а часточка, що досягла "вихлопного колектора" мотора, звільняється від іону каталітичним білком, і цей іон провалюється всередину клітини, знову ж таки за рахунок електростатичних сил, які прагнуть вирівняти потенціал з обох боків мембрани. Таким чином, електроенергія спочатку перетворюється на механічну енергію обертання молекулярного валу, приєднаного до ротора і що йде вглиб клітини, до механізму синтезу, F1.
Механіко-хімічний реактор F1 складається з трьох білкових часточок, кожна з яких складається з двох білкових молекул (їх називають -F1 і -F1, а вал зроблений з однієї молекули, що позначається -F1). Кожна часточка може приймати дві стійкі просторові конфігурації за рахунок взаємного міжатомного тяжіння - як звичайний настінний вимикач виявляється у двох стійких положеннях, хоча проміжні положення нестійкі. Одне з цих положень, однак, має більш високу енергію. Молекули зрушуються в конфігурацію з вищою енергією за рахунок асиметрії γ-валу, що обертається, начебто «кулачком» на ньому.
Коли до ? зрештою забирає цей запас енергії.
Обертання механізму можна побачити в мікроскоп, якщо приєднати до ротора в F0 спеціально виготовлену довгу молекулу-стрижень, що світиться (флюоресціює). Наприкінці фільму можна побачити реконструкцію цього приголомшливого досвіду Масасуке Йосіди та врізання з даними, що показують обертання ротора.
Цікаво, що на нижньому кінці ротора є ще один білок, δ-F1, який теж вміє змінювати конфігурацію у присутності АДФ, вихідного реагенту реакції. Коли АДФ навколо реактора виявляється мало, цей білок змінює форму і заклинює ротор, щоб не витрачати електрохімічну енергію вхолосту, оскільки просування іонів H + через зупинений ротор неможливе.

2.2. Регуляція потоків відновлювальних еквівалентів
Якщо два шляхи окислення: вільний і енергетично пов'язаний- співіснують в одній і тій же клітині, виникає проблема, як запобігти утилізації всіх відновлювальних еквівалентів по тому, який термодинамічно більш вигідний. Безперечно, просторове розмежування (компартменталізація) метаболічних процесів відіграє провідну роль у вирішенні цієї проблеми. Так, наприклад, дегідрогенази основних субстратів локалізовані в матриксі, так що відновлювальні еквіваленти, що живлять дихальний ланцюг, утворюються безпосередньо всередині мітохондрій і тому самі по собі недоступні для зовнішніх систем вільного окислення. Крім того, у внутрішній мітохондріальній мембрані міститься кілька АцН-залежних переносників, відповідальних за акумуляцію в матриксі тих субстратів, дегідрогенази яких є не тільки в мітохондріях, але і в цитозолі. Якщо ж дегідрогеназу даного субстрату локалізована виключно в цитозолі, то використовуються особливі човникові механізми, що переносять відновлювальні еквіваленти з цитозолю матрикс.
малат-аспартат-глутаматний човник.Дія цієї системи призводить до окислення позамітохондріального НАДН за допомогою НАД+-матрикса. У процесі беруть участь два ферменти, локалізовані по обидва боки внутрішньої мембрани мітохондрій, а саме малатдегідрогеназа та аспартат: глутама-тамінатрансфераза. Крім того, необхідні два переносники: антипортер дикарбонових кислот та глутамат/аспартат-антипортер. Останній використовує енергію AjiH, оскільки каталізує обмін аспартат 2 -/ (глутамат 2_ +Н +). В результаті перенесення гідрид-іону від НАДН+нар до НАД+вн виявляється пов'язаним із переміщенням одного іона Н+ із цитозолю в матрикс.
Інший човниковий механізм використовує дві гліцерофосфатдегідрогенази: цитозольну, що залежить від НАД, і мітохондріальну, що відновлює KoQбез участі НАД. Човникові системи тканеспецифічні. Наприклад, малатний човник дуже активний у печінці, але відсутній у серці, де мітохондрії позбавлені дикарбоксилатного антипортера. Гліцерофосфатний човникрізко активізується тиреоїдними гормонами.
Іншим прикладом просторового поділу окисного обміну можуть бути пероксисоми.Ці органели оточені мембраною, що нагадує за проникністю зовнішню мітохондріальну мембрану. Вона не проникна для білків, але легко пропускає низькомолекулярні речовини. Поглинання кисню пероксисомами обумовлено дією уратоксидази, оксидази D-амінокислот та оксидази а-оксикислот. Оксидази пероксисом не конкурують із ферментами сполученого дихання мітохондрій, оскільки субстрати цих оксид аз окислюються без участі НАД(Ф) та дихального ланцюга. Токсичний продукт реакції - пероксид водню - негайно розкладається всередині пероксисом каталазою, масовим білком цих органел.

3.1. Н+-Пірофосфатсинтаза
У 1966 р. М. Балчевський та співробітники описали утворення неорганічного пірофосфату хроматофорами Rhodospirillum rubrumпід впливом світла. Пізніше було знайдено, що у темряві пірофосфат, подібно до АТФ, енергізує мембрану хроматофорів. Досліди у групі автора показали, що гідроліз пірофосфату генерує Агр на мембрані хроматофорів, а також протеоліпосом, що містять очищену пірофосфатазу. Rh. rubrum.Потім Р. Нірен і М. Балчевськи повідомили про синтез АТФ за рахунок енергії гідролізу пірофосфату протеоліпосомами, що містять пірофосфатазу та Н+-АТФ-синтазу з Rh. rubrum.Протонофори блокували процес. У хроматофорах було показано протонний контроль пірофосфатазної активності, яка зростала у вісім разів при розсіянні ЛРН.
Перелічені дані видаються достатніми для висновку, що мембранна пірофосфатаза хроматофорів Rh. rubrtim має активність Н + -насоса,каталізуючи оборотне взаємоперетворення енергії між ДцН та пірофосфатом. Отже, даний фермент може бути визначений як Н+-пірофосфатсинтаза.
Механізм дії ферменту та його молекулярні властивості залишаються неясними. Відомий лише набір інгібіторів, що пригнічують пірофосфатазну активність як мембранної, так і розчинної форми ферменту. Це фторид, імідодифосфат, N-етилмалеімід та антибіотик Діо-9. Олігоміцин не впливає на фермент. ДЦКД знижує активність пірофосфатази в хроматофорах, але не в розчині та не в протеоліпосомах. Утворення А-ф протеоліпосомами чутливе до ДЦКД.
Здавалося б, функцією Н+-пірофосфатсинтази у клітинах Rh. rubrumмає бути синтез пірофосфату за рахунок енергії світла (або
дихання) або генерація АцН за рахунок гідролізу пірофосфату. Однак у першому випадку не зрозуміла подальша доля утвореного пірофосфату, який у клітинах звичайного типу розщеплюється розчинною пірофосфатазою. Останнє необхідно, щоб утримувати концентрацію пірофосфату на низькому рівні і цим стимулювати АТФ-залежні біосинтези, що супроводжуються утворенням пірофосфату. Існують, щоправда, винятки з правила про те, що пірофосфат негайно розщеплюється розчинною пірофосфатазою. У деяких бактерій описано цілу низку синтетичних процесів, що утилізують енергію пірофосфату. Бути може, Rh. rubrumвідноситься саме до цієї категорії мікроорганізмів. У будь-якому випадку Н+-пірофосфат-синтаза Rh. rubrumповинна мати важливу біологічну функцію. Її активність у хроматофорах дуже велика і можна порівняти з такою Н + -АТФ-синтази.
Несподівано висока концентрація пірофосфату була виявлена у клітинах рослин. У рослин Н+-пірофосфатаза знайдена в тонопласті та мембранах апарату Гольджі.

3.2. Контроль протонного потенціалу у бактерій у бактерій
Як вже зазначалося, багато бактерій мають паралельні електронно-транспортні шляхи, одні з яких пов'язані з накопиченням енергії, а інші - ні. Крім того, вільне і сполучене окислення можуть бути послідовно включені в один і той же дихальний ланцюг. Проблему «корисного роз'єднання» ніколи не досліджували стосовно бактерій.
Цікавий приклад механізму, що підтримує високу ДЦН за принципом саморегуляції, було виявлено у дослідах з рухомими бактеріями. Показано, що штучно спричинені зміни ДЦН сприймаються бактерією як сигнал, що регулює її рух. Так, добавка роз'єднувача або вичерпання кисню є репелентним сигналом, що викликає зміну напрямку руху бактерії. Відповідно додавання Ог виявляється аттрактантним стимулом, сприятливим для лінійного руху. Зазначено, що вплив кисню на поведінку бактерій (аеротаксис) проявляється лише у випадках, коли концентрація Ог середовищі впливає ДрН.
Найпростіше пояснення цих даних у тому, що бактерія має у своєму розпорядженні пристрій, який вимірює протонний потенціал і надсилає відповідний сигнал флагелярному мотору,регулюючи такимспособом напрямок обертання_ джгутика: напрямок змінюється на протилежне, якщо Др,Н знижується, і зберігається незмінним, якщо вона росте. В результаті клітина рухається туди, де вона може підтримувати більш високу ДрН. Гіпотетичний механізм такого типу, названий автором протометром,дозволяє інтегрувати безліч сприятливих та несприятливих впливів, що відбиваються на енергетичному стані мембран.
Описано механізм, що узгоджує роботу двох фотосистем в хлоропластах і тим самим оптимізує продукцію ДР, Н і НАДФН. Якщо фотосистема II працює надто швидко, це призводить до відновлення редокс-переносника (імовірно PQ),увімкненого між двома фотосистемами. Такий ефект деяким способом активує протеїнкіназу, яка фосфорилює білок, який несе на собі хлорофіл антени. Названий білок у його нефосфорильованому стані локалізується в основному в тілакоїдах, упакованих у грани. Фосфорилювання збільшує негативний заряд білків антени, які дифундують з тилакоїдів мембрани строми, де, як правило, локалізована фотосистема I. У результаті фотосистема I отримує більше хлорофілу антени, а отже, і більше фотонів, ніж фотосистема II. Активація фотосистеми I викликає окислення PQH2, отже, і гальмування протеїнкінази. Безперервно діюча протеїнфосфатаза дефосфорілює білок антени і припиняє його подальший витік з тилакоїдів у ламели строми.

5.1. Осмотична робота
(Na+, метаболіт)-симпортери. У алкалотолерантної V. algino-lyticus,має Ыа+-НАДН-хіноредуктазою, виявлені (Na + , метаболіт)-симпортери, відповідальні за акумуляцію 19 амінокислот та сахарози.
Показано також, що накопичення К+ у клітинах V. alginolyticusпри лужних рН підтримується енергією Aif>, що генерується Na + -НАДН-хіноредуктазою. Nа+-Залежне накопичення метаболітів в алкалофільних бацили було описано в ряді повідомлень. Однак залишається незрозумілим, як ці алкалофіли утворюють Ajj, Na.
Нейтрофнльні бактерії, що живуть при низьких або помірних концентраціях NaCl, зазвичай використовують Н+, а не Na+ як іон, що симпортується. Проте відомі й винятки із цього правила. Так, пролінтранспортується разом з Na+ у клітини Mycobacterium phlei, Salmonella typhimuriumі E. coli.
Цікавий «дуалістичний» механізм імпорту метаболіту описаний у Е. coli.Виявилося, що ця бактерія використовує альтернативно Н+ або Na+ як сполучний катіон при акумуляції. мелібіози.Поглинання цитрату бактеріями Klebsiella pneumoniae здійснюєтьсяпереносником, що забезпечує сімпорт цитрату 3-, 2Na + та 2Н+. Це означає, що рушійною силою процесу мають бути Аг|е, pNa та ДРН.
А. Броді та співробітникам вдалося виділити (Na+, пролін)-сим-портер з М. phlei,який виявився білком масою 20 кДа. Очищений симпортер був реконструйований з фосфоліпідами. Отримані протеоліпосоми транспортували пролін за рахунок Агр, утвореної дифузією іонів К+. Акумуляція проліну гальмувалась протонофорами, що знижували Дг, а також сульфгідрильними реагентами.
Описано також часткове очищення та реконструкція (Na+, acпартат)-симпортера з галофільної Halobacterium halobium.Взагалі морські і галофільні мікроорганізми, подібно до алкалофільних, зазвичай використовують Na + , а не Н + як іон, що симпортується.Це також і для зовнішньої мембрани клітин вищих тварин, омивається розчином з високою концентрацією NaCl. Ця обставина - ще одне свідчення справедливості думки про те, що кров - «частка океану в тілі людини». Генераторами AjiNa на плазмалемі тварин клітин служить Na+/K+-ATOa3a (у деяких випадках також Ыа+-АТФаза). Утворена AjiNa утилізується різними переносниками, що транспортують у клітину амінокислоти, цукри, жирні кислоти та інші сполуки. Ряд (Na+, метаболіт)-симпортерів виділений і вбудований в протеоліпосоми.
Деякі тваринні клітини містять Н+-АТФазу у зовнішній мембрані. У цих клітинах також знайдені (Н+, метаболіт)-симпортери.

Аденозинтрифосфорна кислота-АТФ- Обов'язковий енергетичний компонент будь-якої живої клітини. АТФ також нуклеотид, що складається з азотистої основи аденіну, цукру рибози та трьох залишків молекули фосфорної кислоти. Це нестійка структура. В обмінних процесах від неї послідовно відщеплюються залишки фосфорної кислоти шляхом розриву багатою енергією, але неміцного зв'язку між другим і третім залишками фосфорної кислоти. Відрив однієї молекули фосфорної кислоти супроводжується виділенням близько 40 кДж енергії. У цьому випадку АТФ перетворюється на аденозиндифосфорну кислоту (АДФ), а при подальшому відщепленні залишку фосфорної кислоти від АДФ утворюється аденозинмонофосфорна кислота (АМФ).

Схема будови АТФ та перетворення її на АДФ (Т.А. Козлова, В.С. Кучменко. Біологія у таблицях. М., 2000 )

Отже, АТФ - своєрідний акумулятор енергії у клітині, який "розряджається" при її розщепленні. Розпад АТФ відбувається у процесі реакцій синтезу білків, жирів, вуглеводів та інших життєвих функцій клітин. Ці реакції йдуть із поглинанням енергії, яка витягується під час розщеплення речовин.

АТФ синтезуєтьсяу мітохондріях у кілька етапів. Перший з них - підготовчий -протікає ступінчасто, із залученням кожному щаблі специфічних ферментів. У цьому складні органічні сполуки розщеплюються до мономерів: білки - до амінокислот, вуглеводи - до глюкози, нуклеїнові кислоти - до нуклеотидів тощо. буд. Розрив зв'язків у цих речовинах супроводжується виділенням невеликої кількості енергії. Утворені мономери під дією інших ферментів можуть зазнати подальшого розпаду з утворенням більш простих речовин аж до діоксиду вуглецю та води.

Схема Синтез АТФ у мвтохондрії клітини

ПОЯСНЕННЯ ДО СХЕМИ ПЕРЕТВОРЕННЯ РЕЧОВИН І ЕНЕРГІЇ У ПРОЦЕСІ ДИСИМІЛЯЦІЇ

І етап - підготовчий: складні органічні речовини під впливом травних ферментів розпадаються на прості, у своїй виділяється лише теплова енергія.
Білки ->амінокислоти
Жири- > гліцерин та жирні кислоти
Крохмаль ->глюкоза

II етап-гліколіз (безкисневий): здійснюється в гіалоплазмі, з мембранами не пов'язаний; у ньому беруть участь ферменти; розщепленню піддається глюкоза:

У дріжджових грибів молекула глюкози без участі кисню перетворюється на етиловий спирт та діоксид вуглецю (спиртове бродіння):

В інших мікроорганізмів гліколіз може завершуватися утворенням ацетону, оцтової кислоти тощо. У всіх випадках розпад однієї молекули глюкози супроводжується утворенням двох молекул АТФ. У ході безкисневого розщеплення глюкози у вигляді хімічного зв'язку в молекулі АТФ зберігається 40% анергії, а решта розсіюється як теплоти.

III етап-гідроліз (кисневий): здійснюється в мітохондріях, пов'язаний з матриксом мітохондрій і внутрішньою мембраною, в ньому беруть участь ферменти, розщепленню піддається молочна кислота: СзН6Оз + ЗН20 -> 3СО2 + 12Н. С02 (діоксид вуглецю) виділяється з мітохондрій у навколишнє середовище. Атом водню входить у ланцюг реакцій, кінцевий результат яких - синтез АТФ. Ці реакції йдуть у такій послідовності:

1. Атом водню Н за допомогою ферментів-переносників надходить у внутрішню мембрану мітохондрій, що утворює кристи, де він окислюється: Н-е--> H+

2. Протон водню H+(катіон) виноситься переносниками на зовнішню поверхню мембрани христ. Для протонів ця мембрана є непроникною, тому вони накопичуються в міжмембранному просторі, утворюючи протонний резервуар.

3. Електрони водню eпереносяться на внутрішню поверхню мембрани христ і відразу приєднуються до кисню за допомогою ферменту оксидази, утворюючи негативно заряджений активний кисень (аніон): O2 + е-> O2-

4. Катіони та аніони по обидва боки мембрани створюють різноіменно заряджене електричне поле, і коли різниця потенціалів досягне 200 мВ, починає діяти протонний канал. Він виникає у молекулах ферментів АТФ-синтетаз, які вбудовані у внутрішню мембрану, що утворює кристи.

5. Через протонний канал протони водню H+спрямовуються всередину мітохондрій, створюючи високий рівень енергії, більша частина якої йде на синтез АТФ з АДФ і Ф (АДФ+Ф->АТФ), а протони H+взаємодіють з активним киснем, утворюючи воду та молекулярний 02:
(4Н++202- -->2Н20+02)

Таким чином, О2, що надходить у мітохондрії в процесі дихання організму, необхідний для приєднання протонів водню Н. За його відсутності весь процес у мітохондріях припиняється, оскільки електронно-транспортний ланцюг перестає функціонувати. Загальна реакція ІІІ етапу:

(2СзНбОз + 6Oз + 36АДФ + 36Ф ---> 6С02 + 36АТФ + +42Н20)

В результаті розщеплення однієї молекули глюкози утворюються 38 молекул АТФ: на II етапі – 2 АТФ та на III етапі – 36 АТФ. Молекули АТФ, що утворилися, виходять за межі мітохондрії і беруть участь у всіх процесах клітини, де необхідна енергія. Розщеплюючись, АТФ віддає енергію (одна фосфатна зв'язок укладає 40 кДж) і як АДФ і Ф (фосфату) повертається в мітохондрії.

У біології АТФ - це джерело енергії та основа життя. АТФ – аденозинтрифосфат – бере участь у процесах метаболізму та регулює біохімічні реакції в організмі.

Що це?

Зрозуміти, що таке АТФ допоможе хімія. Хімічна формула молекули АТФ – C10H16N5O13P3. Запам'ятати повну назву нескладно, якщо розбити її на складові. Аденозинтрифосфат або аденозинтрифосфорна кислота - нуклеотид, що складається з трьох частин:

аденіна - пуринової азотистої основи;
рибози - моносахарида, що відноситься до пентоз;
трьох залишків фосфорної кислоти

Мал. 1. Будова молекули АТФ.

Більш детальна розшифровка АТФ представлена таблиці.

АТФ вперше виявили гарвардські біохіміки Суббарао, Ломан, Фіске у 1929 році. 1941 року німецький біохімік Фріц Ліпман встановив, що АТФ є джерелом енергії живого організму.

Освіта енергії

Фосфатні групи з'єднані між собою високоенергетичними зв'язками, які легко руйнуються. При гідролізі (взаємодії з водою) зв'язки фосфатної групи розпадаються, вивільняючи велику кількість енергії, а АТФ перетворюється на АДФ (аденозиндифосфорну кислоту).

Умовно хімічна реакція виглядає так:

ТОП-4 статтіякі читають разом з цією

АТФ + Н2О → АДФ + Н3РО4 + енергія

Мал. 2. Гідроліз АТФ.

Частина енергії, що вивільнилася (близько 40 кДж/моль) бере участь в анаболізмі (асиміляції, пластичному обміні), частина - розсіюється у вигляді тепла для підтримки температури тіла. За подальшого гідролізу АДФ відщеплюється ще одна фосфатна група з вивільненням енергії та утворенням АМФ (аденозин-монофосфату). АМФ гідролізу не піддається.

Синтез АТФ

АТФ розташовується в цитоплазмі, ядрі, хлоропластах, мітохондріях. Синтез АТФ у тваринній клітині відбувається в мітохондріях, а в рослинній - у мітохондріях та хлоропластах.

АТФ утворюється з АДФ та фосфату з витратою енергії. Такий процес називається фосфорилюванням:

АДФ + Н3РО4 + енергія → АТФ + Н2О

Мал. 3. Утворення АТФ з АДФ.

У рослинних клітинах фосфорилювання відбувається при фотосинтезі і називається фотофосфорилуванням. У тварин процес протікає при диханні і називається окисним фосфорилуванням.

У тваринних клітинах синтез АТФ відбувається у процесі катаболізму (дисиміляції, енергетичного обміну) при розщепленні білків, жирів, вуглеводів.

Функції

З визначення АТФ відомо, що ця молекула здатна давати енергію. Крім енергетичної аденозинтрифосфорна кислота виконує інші функції:

є матеріалом для синтезу нуклеїнових кислот;
є частиною ферментів та регулює хімічні процеси, прискорюючи або уповільнюючи їх перебіг;
є медіатором – передає сигнал синапсам (місцям контакту двох клітинних мембран).

АТФ-синтазафермент (КФ 3.6.3.14), який здійснює реакцію синтезу АТФ з АДФ та аніону фосфату зазвичай за рахунок енергії трансмембранного електрохімічного потенціалу протонів (тобто комбінації градієнта протонів та електричної напруги), а в деяких організмах за рахунок електрохімічного потенціалу іонів натрію, перетворюючи її, таким чином, в енергію хімічних зв'язків, яка потім може використовуватися клітиною в біохімічних реакціях. У разі, коли фермент проводить зворотний процес – формує трансмембранний протонний градієнт за рахунок гідролізу АТФ, його можуть називати АТФази.Дія ферменту пригнічує антибіотик олігоміцин.

Номенклатура

АТФ-синтаза F 1 F 0 складається з двох субодиниць:

F 0 мембранна частина комплексу
F 1 частина комплексу в матриксі мітохондрій чи цитоплазмі бактерій.

Номенклатура субодиниць АТФ-синтази є досить складною і має довгу історію. F 1 -фракції отримала свою назву від терміну fraction 1 («фракція 1»), а F 0 (спочатку писалася з індексом «O», а не «нуль», як це прийнято зараз) отримала назву як фракція, зв'язує олігоміцин.

За прикладом інших ферментів більшість субодиниць отримали назви у вигляді грецьких (від α до ε) і латинських (від a до h) букв. Інші субодиниць отримали складні назви:

F 6 (від fraction 6)
OSCP (Oligomycin sensitivity conferral protein- "Допоміжний білок чутливості до олігоміцину")
A6L (названий за назвою гена геному мітохондрій, що кодує цю субодиницю)
IF1 (inhibitory factor 1 -«інгібуюча фактор 1»)

Пристрій та принцип роботи

АТФ-синтаза розташовується на одній з мембран клітини і складається з зануреного в неї домену F 0 і виступає в матрикс або цитоплазму домену F 1, з'єднаних субодиницею. Віддалено фермент нагадує плодове тіло гриба (у зв'язку з чим у літературі з клітинної біології, особливо старої, АТФ-синтазу іноді називали «грибоподібним тілом»).

Комплекс F 1 має діаметр близько 9-10 нм і при руйнуванні «ніжки» може відокремлюватися від мембрани, утворюючи т F 1 -АТФазу. F 1 складається з трьох субодиниць α і трьох β, які попарно об'єднуються і формують гексамерів з трьома активними центрами. Конформації змінюються при обертанні субодиниці γ разом з комплексом F 0. Рушійною силою в цьому процесі перенесення протона, що каталізує доменом F 0. Таким чином, протон не бере участі безпосередньо в реакції конденсації АДФ і аніону фосфату. Слід зазначити, що сам α 3 β 3 гексамерів не обертається щодо «статора» a, оскільки він міститься субодиницею δ, у свою чергу пов'язаною з a субодиницею b («стеблом») комплексу F 1 (хоча зазвичай F 1 розглядається як нерухомий, насправді обидва комплекси обертаються щодо один одного у протилежних напрямках).

Принцип роботи комплексу F 1 полягає спочатку у слабкому зв'язуванні АДФ та фосфату з активним центром, який потім змінює конформацію та міцно пов'язує їх, у результаті синтез АТФ йде мимовільно. При третій конформації АТФ виштовхується з активного центру.

Принцип роботи комплексу F 0 (що часто називають «найменшим у світі роторним електромотором») полягає у проникненні протона через канал у «статорі» (субодиниця a) до зв'язування в «Ротор» (c-кільце). Для звільнення на іншій стороні мембрани протона потрібно вийти через інший канал у статорі, що зрушено на деяку відстань, тобто для виходу ротора НЕОБХІДНО обернутися щодо статора. Таким чином у роторі створюється горизонтальна різниця потенціалів, що обертає його щодо статора.

Фізіологічна роль

У ролі АТФази фермент застосовується анаєробними бактеріями до створення з допомогою енергії АТФ трансмембранного електрохімічного потенціалу протонів. Цей градієнт, у свою чергу, використовується для обертання джгутиків та для транспортування іонів усередину клітини.

У аеробних бактерій фермент в основному використовується для синтезу АТФ, причому електрохімічний потенціал для цього виробляється при функціонуванні дихального ланцюга перенесення електронів. У цілому нині цей процес називається окислювальним фосфорилированием. Він протікає в мітохондріях еукаріотів, на внутрішній мембрані яких розташовані молекули АТФ-синтази, причому F 1 субодиниця знаходиться в матриксі, де і протікає процес синтезу АТФ з АДФ та фосфату.

АТФ-синтезу задіяно також у процесі фотосинтезу; вона локалізується на тилакоїдних мембранах хлоропластів, орієнтуючись F 1 субодиниці в строму. Будова та механізм роботи ферменту в цьому випадку практично ідентичний таким для АТФ-синтази мітохондрій, проте протонний електрохімічний потенціал формується в принципово іншому електротранспортному ланцюзі.