Как се наричат ​​протеиновите молекули? Състав и структура на протеините

Органични вещества.Живите организми, освен неорганични, включват и различни органични вещества. Органичната материя на живите същества се образува основно от четири химични елемента, наречени биогенен: въглерод, водород, кислород и азот. В протеините към тези елементи се добавя сяра, а в нуклеиновите киселини се добавя фосфор.

Разнообразието на органичната материя до голяма степен се определя от въглерода. Благодарение на уникалните си свойства, този елемент съставлява химическата основа на живота. Той може да образува ковалентни връзки с много атоми и техните групи, образувайки вериги и пръстени, които изграждат скелета на органични молекули с различен състав, структура, дължина и форма. Те от своя страна образуват сложни химични съединения, които се различават по структура и функция. Основната причина за разнообразието на органичните молекули не е толкова разликата в атомите, които ги изграждат, а по-скоро различният ред, в който са подредени в молекулата.

Понятие за биополимери.В живия организъм органичните вещества са представени или от малки молекули с относително ниско молекулно тегло, или от големи макромолекули. Съединенията с ниско молекулно тегло включват аминокиселини, захари, органични киселини, алкохоли, витамини и др.

Протеините, полизахаридите и нуклеиновите киселини са предимно структури с високо молекулно тегло. Затова се наричат макромолекули(от гръцки макрос- голям). По този начин молекулното тегло на повечето протеини е от 5 000 до 1 000 000. Високомолекулните органични съединения - протеини, нуклеинови киселини, полизахариди, чиито молекули се състоят от голям брой повтарящи се единици с еднаква или различна химична структура, се наричат биополимери(от гръцки биос- живот и политика– многобройни). Простите молекули, от които са съставени биополимерите, се наричат мономери. Мономерите на протеините са аминокиселини, мономерите на полизахаридите са монозахариди, а мономерите на нуклеиновите киселини са нуклеотиди. Макромолекулите съставляват около 90% от сухата маса на клетката.

Тази глава разглежда и трите класа макромолекули и техните мономерни единици. Към разглеждането са добавени липидите - молекули, като правило, много по-малки от биополимерите, но също изпълняващи функции в тялото.

Специална група органични вещества са биологично активни вещества: ензими, хормони, витамини и др. Те са разнообразни по структура; влияе върху метаболизма и преобразуването на енергия.

В клетките на различните групи организми съдържанието на определени органични съединения е различно. Например, протеините и мазнините преобладават в животинските клетки, докато въглехидратите преобладават в растителните клетки. Въпреки това, в различни клетки някои органични съединения изпълняват подобни функции.

катерици.В живите организми протеините играят водеща роля сред макромолекулите по отношение на тяхното функционално значение. Протеините са преобладаващи и количествени в много организми. Така в тялото на животните те съставляват 40–50%, в тялото на растенията – 20–35% от сухата им маса. Протеините са хетерополимери, чиито мономери са аминокиселини.

Аминокиселините са "градивните елементи" на протеиновите молекули.Аминокиселини - органични съединения, съдържащи както аминогрупа (–NH), която се характеризира с основни свойства, така и карбоксилна група (–COOH) с киселинни свойства. Аминогрупата и карбоксилните групи са свързани към един и същ въглероден атом (фиг.). Според тази характеристика всички аминокиселини са подобни една на друга. Повечето протеинообразуващи аминокиселини имат една карбоксилна група и една аминогрупа; тези аминокиселини се наричат неутрален.

Част от молекула, наречена радикален (R) различните аминокиселини имат различни структури (фиг.). Радикалът на различните аминокиселини може да бъде неполярен или полярен (зареден или незареден), хидрофобен или хидрофилен, което придава на протеините определени свойства. В допълнение към неутралните има основни аминокиселини- с повече от една аминогрупа, както и киселинни аминокиселини- с повече от една карбоксилна група. Наличието на допълнителна амино или хидроксилна група влияе върху свойствата на радикала. Всички свойства на аминокиселинните радикали играят решаваща роля при формирането на пространствената структура на протеина.

Общият брой на известните аминокиселини е около 200, като само 20 вида участват в образуването на естествените протеини. Тези аминокиселини се наричат протеинообразуващи(Таблица 2; таблицата показва пълните и съкратените имена на аминокиселините, не за запаметяване).

Таблица 2. Основни аминокиселини и техните съкращения

Растенията и бактериите могат да синтезират всички необходими аминокиселини от първичните продукти на фотосинтезата. Хората и животните не са в състояние да синтезират всички аминокиселини, поради което т.нар незаменими аминокиселинитрябва да се приемат готови с храната.

Есенциалните аминокиселини за хората са: лизин, валин, левцин, изолевцин, треонин, фенилаланин, триптофанИ метионин; за деца също са незаменими аргининИ хистидин. Наричат ​​се хранителни протеини, които съдържат всички незаменими аминокиселини пълноценен, За разлика от инвалид, в които липсват определени незаменими аминокиселини.

Наличието както на основни, така и на киселинни групи в една аминокиселина определя тяхната амфотерност и висока реактивност. Амино група

(–NH2) на една аминокиселина е в състояние да взаимодейства с карбоксилната група (–COOH) на друга аминокиселина, освобождавайки водна молекула. Получената молекула е дипептид (фиг.), а връзката –CO-NH– се нарича пептид. В единия край на дипептидната молекула има свободна аминогрупа, а в другия има карбоксилна група. Благодарение на това дипептидът може да прикрепи други аминокиселини към себе си, образувайки олигопептиди. Ако много аминокиселини (повече от десет) са свързани по този начин, се образува дълга верига - полипептид.

Пептидите играят важна роля в организма. Много олиго- и полипептиди са хормони, антибиотици и токсини.

Олигопептидите включват, например, хормоните на хипофизата окситоцин и вазопресин, както и брадикинин (болков пептид) и някои опиати (човешки „естествени лекарства“), които действат като болкоуспокояващи. Редовната употреба Употребата на наркотици е много опасна, тя разрушава опиатната система на тялото, така че зависимият без доза наркотици изпитва силна болка - „оттегляне“. Олигопептидите включват някои антибиотици, например грамицидин S.

Хормоните (инсулин, адренокортикотропен хормон и др.), антибиотиците (грамицидин А), токсините (дифтериен токсин) също са полипептиди.

Полипептидните вериги могат да бъдат много дълги и да включват голямо разнообразие от аминокиселинни комбинации. Полипептидите, чиято молекула съдържа от 50 до няколко хиляди аминокиселинни остатъци с молекулно тегло над 6000, се наричат ​​протеини.

Всеки специфичен протеин се характеризира със строго постоянен състав и последователност на аминокиселинните остатъци.

Нива на организация на протеинова молекула.Протеиновите молекули могат да приемат различни пространствени форми – потвърждение, които представляват четири нива на тяхната организация (фиг.)

Верига от много аминокиселинни остатъци, свързани с пептидни връзки, е първична структурапротеинова молекула. Това е най-важната структура, тъй като определя нейната форма, свойства и функции. Въз основа на първичната структура се създават други видове структури. Именно тази структура е кодирана в молекулата на ДНК. Всеки отделен протеин в тялото има уникална първична структура. Всички молекули на определен отделен протеин (например албумин) имат еднакво редуване на аминокиселинни остатъци, което отличава албумина от всеки друг отделен протеин. Разнообразието на първичната структура се определя от състава, количеството и реда на аминокиселинните остатъци в полипептидната верига.

Вторична структура протеини възниква в резултат на образуването на водородни връзки между водородния атом на NH групите и кислородния атом на СО групите на различни аминокиселинни остатъци на полипептидната верига. Полипептидната верига е усукана в спирала. Въпреки че водородните връзки са слаби, поради значителния си брой те осигуряват стабилността на тази структура. Молекулите на кератиновия протеин имат напълно спирална конфигурация. Това е структурният протеин на косата, козината, ноктите, перата и рогата; той е част от външния слой на кожата на гръбначните животни. В допълнение към кератина, спираловидната вторична структура е характерна за фибриларни (нишковидни) протеини, като миозин, фибриноген и колаген.

Вторичната структура на протеина, в допълнение към спиралата, може да бъде представена от нагънат слой. В нагънатия слой няколко полипептидни вериги (или участъци от една полипептидна верига) лежат успоредно, образувайки плоска конфигурация, нагъната като акордеон (фиг. b6). Например протеинът фиброин, който съставлява по-голямата част от копринените влакна, секретирани от копринените жлези на гъсеницата на копринената буба по време на тъкането на пашкули, има вторична структура под формата на нагънат слой.

Третична структурасе създава от S-S връзки („дисулфидни мостове“) между цистеинови остатъци (аминокиселина, съдържаща сяра), както и водородни, йонни и други взаимодействия. Третичната структура определя спецификата на белтъчните молекули и тяхната биологична активност. Протеини като миоглобин (протеин, намиращ се в мускулите; участващ в създаването на кислородни резерви), трипсин (ензим, който разгражда протеините в червата) имат третична структура.

В някои случаи няколко полипептидни вериги с третична структура се комбинират в един комплекс, като по този начин се образуват кватернерна структура. В него протеиновите субединици не са ковалентно свързани, а здравината се осигурява от взаимодействието на слаби междумолекулни сили. Например кватернерната структура е характерна за протеина хемоглобин, който се състои от четири протеинови субединици и непротеинова част - хем.

с 1. Какво представляват протеините? 2. Каква е структурата на протеините? 3. Какво представляват аминокиселините? 4. Как аминокиселините са свързани, за да образуват полипептидна верига? 5. Какви нива на структурна организация на протеините съществуват? 6. Какви химични връзки определят различните нива на структурна организация на протеиновите молекули? 7. Има три вида аминокиселини A.B.C. Колко варианта на полипептидни вериги, състоящи се от пет аминокиселини, могат да бъдат конструирани? Полипептидите ще имат ли същите свойства?

Това са биополимери, чиито мономери са аминокиселини.

Аминокиселиниса органични съединения с ниско молекулно тегло, съдържащи карбоксилни (-COOH) и аминови (-NH2) групи, които са свързани към един и същ въглероден атом. Към въглеродния атом е прикрепена странична верига - радикал, който придава на всяка аминокиселина определени свойства.

Повечето аминокиселини имат една карбоксилна група и една аминогрупа; тези аминокиселини се наричат неутрален. Има обаче и основни аминокиселини- с повече от една аминогрупа, както и киселинни аминокиселини- с повече от една карбоксилна група.

Има около 200 аминокиселини, за които е известно, че се намират в живите организми, но само 20 от тях се намират в протеините. Това са т.нар основенили протеиногененаминокиселини.

В зависимост от радикала основните аминокиселини се делят на 3 групи:

1. Неполярни (аланин, метионин, валин, пролин, левцин, изолевцин, триптофан, фенилаланин);
2. Полярни незаредени (аспарагин, глутамин, серин, глицин, тирозин, треонин, цистеин);
3. Заредени (аргинин, хистидин, лизин - положително; аспарагинова и глутаминова киселина - отрицателно).

Страничните вериги на аминокиселините (радикал) могат да бъдат хидрофобни или хидрофилни и да придават съответните свойства на протеините.

В растенията всички незаменими аминокиселини се синтезират от първичните продукти на фотосинтезата. Хората и животните не са в състояние да синтезират редица протеиногенни аминокиселини и трябва да ги приемат в готов вид с храната. Такива аминокиселини се наричат ​​незаменими. Те включват лизин, валин, левцин, изолевцин, треонин, фенилаланин, триптофан, метионин; аргинин и хистидин са от съществено значение за децата.

В разтвор аминокиселините могат да действат както като киселини, така и като основи, т.е. те са амфотерни съединения. Карбоксилната група (-COOH) може да отдаде протон, функционирайки като киселина, а аминогрупата (-NH2) може да приеме протон, като по този начин проявява свойствата на основа.

Аминогрупата на една аминокиселина може да реагира с карбоксилната група на друга аминокиселина. Получената молекула е дипептид, а -CO-NH- връзката се нарича пептидна връзка.

В единия край на дипептидната молекула има свободна аминогрупа, а в другия има свободна карбоксилна група. Благодарение на това дипептидът може да прикрепи други аминокиселини към себе си, образувайки олигопептиди. Ако много аминокиселини (повече от 10) се комбинират по този начин, тогава полипептид.

Пептидите играят важна роля в организма. Много алигопептиди са хормони. Това са окситоцин, вазопресин, тиротропин-освобождаващ хормон, тиротропин и др. Олигопептидите включват също брадикидин (болков пептид) и някои опиати („естествени лекарства“ на хората), които изпълняват функцията за облекчаване на болката. Приемането на наркотици разрушава опиатната система на тялото, така че наркоманът без доза наркотици изпитва силна болка - „оттегляне“, която обикновено се облекчава от опиати.

Олигопептидите включват някои антибиотици (например грамицидин S).

Много хормони (инсулин, адренокортикотропен хормон и др.), Антибиотици (например грамицидин А), токсини (например дифтериен токсин) са полипептиди.

Протеините са полипептиди, чиято молекула съдържа от 50 до няколко хиляди аминокиселини с молекулно тегло над 10 000.

Всеки протеин има своя собствена специална пространствена структура в определена среда. При характеризиране на пространствената (триизмерна) структура се разграничават четири нива на организация на протеиновите молекули.

Първична структура- последователност от аминокиселини в полипептидна верига. Първичната структура е специфична за всеки протеин и се определя от генетичната информация, т.е. зависи от последователността на нуклеотидите в участъка на ДНК молекулата, кодиращ протеина. Всички свойства и функции на протеините зависят от първичната структура. Замяната на една единствена аминокиселина в протеиновите молекули или промяната на тяхната подредба обикновено води до промяна в протеиновата функция. Тъй като протеините съдържат 20 вида аминокиселини, броят на възможностите за техните комбинации в пола и пептидната верига е наистина неограничен, което осигурява огромен брой видове протеини в живите клетки.

В живите клетки белтъчните молекули или отделни участъци от тях не са удължена верига, а са усукани в спирала, напомняща удължена пружина (т.нар. α-спирала) или нагънати в нагънат слой (β-слой). Вторична структуравъзниква в резултат на образуването на водородни връзки между -CO- и -NH 2 -групите на две пептидни връзки в една полипептидна верига (спирална конфигурация) или между две полипептидни вериги (нагънати слоеве).

Кератиновият протеин има напълно α-спирална конфигурация. Това е структурният протеин на косата, козината, ноктите, ноктите, човките, перата и рогата. Спиралната вторична структура е характерна, в допълнение към кератина, за такива фибриларни (нишковидни) протеини като миозин, фибриноген и колаген.

В повечето протеини спираловидните и неспиралните участъци на полипептидната верига се сгъват в триизмерно сферично образувание – глобула (характерно за глобуларните протеини). Глобула с определена конфигурация е третична структуракатерица. Третичната структура се стабилизира чрез йонни, водородни връзки, ковалентни дисулфидни връзки (които се образуват между серните атоми, изграждащи цистеина), както и хидрофобни взаимодействия. Най-важни за възникването на третичната структура са хидрофобните взаимодействия; В този случай протеинът се сгъва по такъв начин, че неговите хидрофобни странични вериги са скрити вътре в молекулата, т.е. те са защитени от контакт с вода, а хидрофилните странични вериги, напротив, са изложени навън.

Много протеини с особено сложна структура се състоят от няколко полипептидни вериги, държани заедно в молекулата поради хидрофобни взаимодействия, както и с помощта на водородни и йонни връзки - възниква кватернерна структура. Тази структура се намира например в глобуларния протеин хемоглобин. Молекулата му се състои от четири отделни полипептидни субединици (протомери), разположени в третичната структура, и небелтъчна част - хем. Само в такава структура хемоглобинът може да изпълнява своята транспортна функция.

Под въздействието на различни химични и физични фактори (третиране с алкохол, ацетон, киселини, основи, висока температура, облъчване, високо налягане и др.), Третичната и кватернерната структура на протеина се променя поради разкъсване на водородни и йонни връзки . Процесът на разрушаване на естествената (естествена) структура на протеина се нарича денатурация. В този случай има намаляване на разтворимостта на протеина, промяна във формата и размера на молекулите, загуба на ензимна активност и т.н. Процесът на денатурация понякога е обратим, т.е. връщането на нормалните условия на околната среда може да бъде придружено от спонтанно възстановяване на естествената структура на протеина. Този процес се нарича ренатурация. От това следва, че всички характеристики на структурата и функционирането на протеиновата макромолекула се определят от нейната първична структура.

Според химичния си състав протеините се делят на прости и сложни. ДА СЕ простовключват протеини, състоящи се само от аминокиселини, и комплекс- съдържащи протеинова част и непротеинова част (простатична) - метални йони, въглехидрати, липиди и др. Простите протеини са серумен албумин, имуноглобулин (антитела), фибрин, някои ензими (трипсин) и др. Комплексните протеини са всички протеолипиди и гликопротеини, хемоглобин, повечето ензими и др.

Функции на протеините

Структурни.

Протеините са част от клетъчните мембрани и клетъчните органели. Стените на кръвоносните съдове, хрущялите, сухожилията, косата, ноктите и ноктите при висшите животни се състоят предимно от протеини.

Каталитичен (ензимен).

Ензимните протеини катализират всички химични реакции в тялото. Те осигуряват разграждането на хранителните вещества в храносмилателния тракт, въглеродната фиксация по време на фотосинтезата, реакциите на матричен синтез и др.

транспорт.

Протеините са способни да свързват и транспортират различни вещества. Албумините в кръвта транспортират мастни киселини, глобулините транспортират метални йони и хормони. Хемоглобинът пренася кислород и въглероден диоксид.

Протеиновите молекули, които изграждат плазмената мембрана, участват в транспорта на вещества към и извън клетката.

Защитен.

Осъществява се от имуноглобулини (антитела) в кръвта, които осигуряват имунната защита на организма. Фибриногенът и тромбинът участват в съсирването на кръвта и предотвратяват кървенето.

Контрактилен.

Осигурява се от движението на филаменти от протеини актин и миозин един спрямо друг в мускулите и вътре в клетките. Плъзгането на микротубулите, изградени от протеина тубулин, обяснява движението на ресничките и флагелите.

Регулаторен.

Много хормони са олигопептиди или протеини, например: инсулин, глюкагон, аденокортикотропен хормон и др.

Рецептор.

Някои протеини, вградени в клетъчната мембрана, могат да променят структурата си в отговор на външната среда. Така се получават сигнали от външната среда и информацията се предава в клетката. Пример би бил фитохром- светлочувствителен протеин, който регулира фотопериодичния отговор на растенията, и опсин- компонент родопсин, пигмент, открит в клетките на ретината.

1. Защо протеините се считат за полимери?

Отговор. Протеините са полимери, тоест молекули, изградени като вериги от повтарящи се мономерни единици или субединици, състоящи се от аминокиселини, свързани в определена последователност чрез пептидна връзка. Те са основните и необходими компоненти на всички организми.

Има прости протеини (протеини) и сложни протеини (протеиди). Протеините са протеини, чиито молекули съдържат само протеинови компоненти. Когато са напълно хидролизирани, се образуват аминокиселини.

Протеидите са сложни протеини, чиито молекули се различават значително от протеиновите молекули по това, че в допълнение към самия протеинов компонент, те съдържат компонент с ниско молекулно тегло от небелтъчен характер

2. Какви функции на протеините познавате?

Отговор. Протеините изпълняват следните функции: строителна, енергийна, каталитична, защитна, транспортна, съкратителна, сигнална и др.

Въпроси след § 11

1. Какви вещества се наричат ​​протеини?

Отговор. Протеините или протеините са биологични полимери, чиито мономери са аминокиселини. Всички аминокиселини имат аминогрупа (-NH2) и карбоксилна група (-COOH) и се различават по структурата и свойствата на радикалите. Аминокиселините са свързани една с друга чрез пептидни връзки, поради което протеините се наричат ​​още полипептиди.

Отговор. Белтъчните молекули могат да приемат различни пространствени форми - конформации, които представляват четири нива на тяхната организация. Линейната последователност от аминокиселини в полипептидна верига представлява първичната структура на протеина. Той е уникален за всеки протеин и определя неговата форма, свойства и функции.

3. Как се образуват вторичните, третичните и кватернерните протеинови структури?

Отговор. Вторичната структура на протеина се формира от образуването на водородни връзки между -CO- и -NH- групите. В този случай полипептидната верига се извива в спирала. Спиралата може да придобие конфигурация на глобула, тъй като между аминокиселинните радикали в спиралата възникват различни връзки. Глобулата е третичната структура на протеина. Ако няколко глобули се комбинират в един сложен комплекс, възниква кватернерна структура. Например хемоглобинът в човешката кръв се образува от четири глобули.

4. Какво е денатурация на протеини?

Отговор. Нарушаването на естествената структура на протеина се нарича денатурация. Под въздействието на редица фактори (химични, радиоактивни, температурни и др.) кватернерната, третичната и вторичната структура на протеина могат да бъдат разрушени. Ако действието на фактора престане, протеинът може да възстанови структурата си. Ако ефектът на фактора се увеличи, първичната структура на протеина - полипептидната верига - също се разрушава. Това е необратим процес – протеинът не може да възстанови структурата си

5. На какво основание белтъците се делят на прости и сложни?

Отговор. Простите протеини се състоят единствено от аминокиселини. Сложните протеини могат да включват други органични вещества: въглехидрати (наричани тогава гликопротеини), мазнини (липопротеини), нуклеинови киселини (нуклеопротеини).

6. Какви функции на протеините знаете?

Отговор. Строителна (пластична) функция. Протеините са структурен компонент на биологичните мембрани и клетъчните органели, а също така са част от поддържащите структури на тялото, косата, ноктите и кръвоносните съдове. Ензимна функция. Протеините служат като ензими, тоест биологични катализатори, които ускоряват скоростта на биохимичните реакции десетки и стотици милиони пъти. Пример за това е амилазата, която разгражда нишестето до монозахариди. Контрактилна (моторна) функция. Извършва се от специални контрактилни протеини, които осигуряват движението на клетките и вътреклетъчните структури. Благодарение на тях хромозомите се движат по време на клетъчното делене, а флагелите и ресничките движат протозойните клетки. Съкратителните свойства на протеините актин и миозин са в основата на мускулната функция. Транспортна функция. Протеините участват в транспорта на молекули и йони в тялото (хемоглобинът пренася кислород от белите дробове до органите и тъканите, серумният албумин участва в транспорта на мастни киселини). Защитна функция. Състои се от защита на тялото от увреждане и нахлуване на чужди протеини и бактерии. Протеините на антителата, произведени от лимфоцитите, създават защита на тялото срещу чужда инфекция; тромбинът и фибринът участват в образуването на кръвен съсирек, като по този начин помагат на тялото да избегне големи загуби на кръв. Регулаторна функция. Извършва се от хормонални протеини. Те участват в регулирането на дейността на клетките и всички жизненоважни процеси в организма. Така инсулинът регулира нивата на кръвната захар и ги поддържа на определено ниво. Сигнална функция. Протеините, вградени в клетъчната мембрана, са способни да променят структурата си в отговор на дразнене. Така сигналите се предават от външната среда в клетката. Енергийна функция. Реализира се от протеини изключително рядко. При пълно разграждане на 1 g протеин може да се освободи 17,6 kJ енергия. Протеините обаче са много ценно съединение за организма. Следователно разграждането на протеина обикновено се случва до аминокиселини, от които се изграждат нови полипептидни вериги. Хормоналните протеини регулират дейността на клетката и всички жизнени процеси в организма. По този начин в човешкото тяло соматотропинът участва в регулирането на растежа на тялото, инсулинът поддържа нивото на кръвната захар на постоянно ниво.

7. Каква роля играят хормоналните протеини?

Отговор. Регулаторната функция е присъща на хормоналните протеини (регулатори). Те регулират различни физиологични процеси. Например, най-известният хормон е инсулинът, който регулира нивата на кръвната захар. Когато в тялото няма достатъчно инсулин, възниква заболяване, известно като захарен диабет.

8. Каква функция изпълняват ензимните протеини?

Отговор. Ензимите са биологични катализатори, тоест ускоряват химичните реакции стотици милиони пъти. Ензимите имат строга специфичност за веществото, което реагира. Всяка реакция се катализира от собствен ензим.

9. Защо протеините рядко се използват като източник на енергия?

Отговор. Аминокиселинните протеинови мономери са ценни суровини за изграждането на нови протеинови молекули. Поради това рядко се случва пълно разграждане на полипептидите до неорганични вещества. Следователно, енергийната функция, която се състои в освобождаване на енергия при пълно разграждане, се изпълнява от протеините доста рядко.

Яйчният белтък е типичен протеин. Разберете какво ще се случи с него, ако бъде изложен на вода, алкохол, ацетон, киселина, основа, растително масло, висока температура и др.

Отговор. В резултат на въздействието на високата температура върху яйчния белтък ще настъпи денатурация на протеина. При излагане на алкохол, ацетон, киселини или основи се случва приблизително същото: протеинът коагулира. Това е процес, при който третичната и кватернерната структура на протеина се нарушава поради разкъсване на водородни и йонни връзки.

Във вода и растително масло протеинът запазва структурата си.

Грудката на суровия картоф се смила на каша. Вземете три епруветки и във всяка сложете малко количество нарязани картофи.

Поставете първата епруветка във фризера на хладилника, втората на долния рафт на хладилника, а третата в буркан с топла вода (t = 40 °C). След 30 минути извадете епруветките и капнете малко количество водороден прекис във всяка. Наблюдавайте какво се случва във всяка епруветка. Обяснете вашите резултати

Отговор. Този експеримент илюстрира активността на ензима каталаза в жива клетка върху водороден пероксид. В резултат на реакцията се отделя кислород. Динамиката на освобождаване на мехурчета може да се използва за преценка на активността на ензима.

Опитът ни позволи да регистрираме следните резултати:

Активността на каталазата зависи от температурата:

1. Епруветка 1: няма мехурчета - това е така, защото при ниски температури клетките на картофите се разпадат.

2. Епруветка 2: има малък брой мехурчета - защото активността на ензима при ниски температури е ниска.

3. Епруветка 3: има много мехурчета, температурата е оптимална, каталазата е много активна.

Капнете няколко капки вода в първата епруветка с картофи, няколко капки киселина (трапезен оцет) във втората и основата в третата.

Наблюдавайте какво се случва във всяка епруветка. Обяснете вашите резултати. Направете изводи.

Отговор. Когато се добави вода, нищо не се случва, когато се добави киселина, настъпва известно потъмняване, когато се добави алкал, се получава "разпенване" - алкална хидролиза.

Както знаете, протеините са в основата на произхода на живота на нашата планета. Но това беше коацерватната капчица, състояща се от пептидни молекули, която стана основа за произхода на живите същества. Това е без съмнение, тъй като анализът на вътрешния състав на всеки представител на биомасата показва, че тези вещества присъстват във всичко: растения, животни, микроорганизми, гъбички, вируси. Освен това те са много разнообразни и макромолекулни по природа.

Тези структури имат четири имена, всички те са синоними:

• протеини;
• протеини;
• полипептиди;
• пептиди.

Протеинови молекули

Броят им е наистина неизброим. В този случай всички протеинови молекули могат да бъдат разделени на две големи групи:

• прости - състоят се само от аминокиселинни последователности, свързани с пептидни връзки;
• комплекс - структурата и структурата на протеина се характеризират с допълнителни протолитични (простетични) групи, наричани още кофактори.

В същото време сложните молекули също имат своя собствена класификация.

Градация на сложни пептиди

1. Гликопротеините са тясно свързани съединения на протеини и въглехидрати. В структурата на молекулата са вплетени простетични групи от мукополизахариди.
2. Липопротеините са сложно съединение от протеин и липид.
3. Металопротеини - метални йони (желязо, манган, мед и други) действат като простетична група.
4. Нуклеопротеините са връзката между протеина и нуклеиновите киселини (ДНК, РНК).
5. Фосфопротеини - конформация на протеин и остатък от ортофосфорна киселина.
6. Хромопротеините са много подобни на металопротеините, но елементът, който е част от простетичната група, е цял цветен комплекс (червен - хемоглобин, зелен - хлорофил и т.н.).

Във всяка разглеждана група структурата и свойствата на протеините са различни. Функциите, които изпълняват, също варират в зависимост от вида на молекулата.

Химическа структура на протеините

От тази гледна точка протеините са дълга, масивна верига от аминокиселинни остатъци, свързани помежду си чрез специфични връзки, наречени пептидни връзки. Клонове, наречени радикали, се простират от страничните структури на киселините. Тази молекулярна структура е открита от Е. Фишер в началото на 21 век.

По-късно протеините, структурата и функциите на протеините са изследвани по-подробно. Стана ясно, че има само 20 аминокиселини, които формират структурата на пептида, но те могат да се комбинират по различни начини. Оттук и разнообразието от полипептидни структури. Освен това, в процеса на живот и изпълнение на своите функции, протеините са способни да претърпят редица химични трансформации. В резултат на това те променят структурата и се появява напълно нов тип връзка.

За да разрушите пептидната връзка, тоест да нарушите протеина и структурата на веригите, трябва да изберете много строги условия (високи температури, киселини или основи, катализатор). Това се дължи на високата якост в молекулата, а именно в пептидната група.

Откриването на структурата на протеина в лабораторията се извършва чрез биуретова реакция - излагане на прясно утаен полипептид (II). Комплексът от пептидната група и медния йон дава ярко лилав цвят.

Има четири основни структурни организации, всяка от които има свои собствени структурни характеристики на протеините.

Нива на организация: първична структура

Както бе споменато по-горе, пептидът е последователност от аминокиселинни остатъци със или без включвания, коензими. И така, първичната е структурата на една молекула, която е естествена, естествена, истински аминокиселини, свързани с пептидни връзки, и нищо повече. Тоест полипептид с линейна структура. Освен това структурните особености на протеините от този тип са, че такава комбинация от киселини е определяща за изпълнението на функциите на протеиновата молекула. Благодарение на наличието на тези характеристики е възможно не само да се идентифицира пептид, но и да се предвидят свойствата и ролята на напълно нов, все още неоткрит. Примери за пептиди с естествена първична структура са инсулин, пепсин, химотрипсин и др.

Вторична конформация

Структурата и свойствата на протеините в тази категория варират до известна степен. Такава структура може да се образува първоначално от природата или когато първичната е изложена на тежка хидролиза, температура или други условия.

Тази конформация има три разновидности:

1. Гладки, правилни, стереоправилни завои, изградени от аминокиселинни остатъци, които се усукват около главната ос на връзката. Те се държат заедно само от тези, възникващи между кислорода на една пептидна група и водорода на друга. Освен това структурата се счита за правилна поради факта, че завоите се повтарят равномерно на всеки 4 връзки. Такава структура може да бъде както лява, така и дясна. Но в повечето известни протеини преобладава дясновъртящият изомер. Такива конформации обикновено се наричат ​​алфа структури.
2. Съставът и структурата на протеините от следващия тип се различава от предишния по това, че водородните връзки се образуват не между остатъци, съседни на едната страна на молекулата, а между значително отдалечени и на доста голямо разстояние. Поради тази причина цялата структура приема формата на няколко вълнообразни, подобни на змии полипептидни вериги. Има една характеристика, която протеинът трябва да проявява. Структурата на аминокиселините на клоните трябва да бъде възможно най-къса, като глицин или аланин, например. Този тип вторична конформация се нарича бета листове заради способността им да се слепват, за да образуват обща структура.
3. Биологията се отнася до третия тип протеинова структура като сложни, хетерогенно разпръснати, неподредени фрагменти, които нямат стереорегулярност и са способни да променят структурата си под въздействието на външни условия.

Не са идентифицирани примери за протеини, които естествено имат вторична структура.

Висше образование

Това е доста сложна конформация, наречена "глобула". Какъв е този протеин? Неговата структура се основава на вторичната структура, но се добавят нови видове взаимодействия между атомите на групите и цялата молекула изглежда се сгъва, като по този начин се фокусира върху факта, че хидрофилните групи са насочени в глобулата, а хидрофобните такива навън.

Това обяснява заряда на белтъчната молекула в колоидни разтвори на вода. Какви видове взаимодействия присъстват тук?

1. Водородни връзки - остават непроменени между същите части, както във вторичната структура.
2. взаимодействия – възникват при разтваряне на полипептида във вода.
3. Йонните привличания се образуват между различно заредени групи от аминокиселинни остатъци (радикали).
4. Ковалентни взаимодействия - могат да се образуват между специфични киселинни места - цистеинови молекули или по-скоро техните опашки.

По този начин съставът и структурата на протеини с третична структура могат да бъдат описани като полипептидни вериги, нагънати в глобули, които запазват и стабилизират своята конформация поради различни видове химични взаимодействия. Примери за такива пептиди: фосфоглицерат кеназа, тРНК, алфа-кератин, копринен фиброин и други.

Кватернерна структура

Това е една от най-сложните глобули, които протеините образуват. Структурата и функциите на протеините от този тип са много многостранни и специфични.

Каква е тази конформация? Това са няколко (в някои случаи десетки) големи и малки полипептидни вериги, които се образуват независимо една от друга. Но след това, поради същите взаимодействия, които разгледахме за третичната структура, всички тези пептиди се усукват и преплитат един с друг. По този начин се получават сложни конформационни глобули, които могат да съдържат метални атоми, липидни групи и въглехидрати. Примери за такива протеини: ДНК полимераза, протеиновата обвивка на тютюневия вирус, хемоглобин и др.

Всички пептидни структури, които изследвахме, имат свои собствени методи за идентификация в лабораторията, базирани на съвременните възможности за използване на хроматография, центрофугиране, електронна и оптична микроскопия и високи компютърни технологии.

Изпълнявани функции

Структурата и функциите на протеините са тясно свързани помежду си. Тоест всеки пептид играе специфична роля, уникална и специфична. Има и такива, които са способни да извършват няколко значими операции наведнъж в една жива клетка. Въпреки това е възможно да се изразят в обобщена форма основните функции на протеиновите молекули в живите организми:

1. Осигуряване на движение. Едноклетъчните организми, или органелите, или някои видове клетки са способни на движение, свиване и движение. Това се осигурява от протеини, които изграждат структурата на техния двигателен апарат: реснички, флагели и цитоплазмена мембрана. Ако говорим за клетки, които не могат да се движат, тогава протеините могат да допринесат за тяхното свиване (мускулен миозин).
2. Хранителна или резервна функция. Това е натрупването на протеинови молекули в яйцата, ембрионите и семената на растенията за допълнително попълване на липсващите хранителни вещества. При разграждането си пептидите произвеждат аминокиселини и биологично активни вещества, необходими за нормалното развитие на живите организми.
3. Енергийна функция. В допълнение към въглехидратите, протеините също могат да осигурят сила на тялото. При разграждането на 1 g пептид се отделя 17,6 kJ полезна енергия под формата на аденозинтрифосфорна киселина (АТФ), която се изразходва за жизненоважни процеси.
4. Сигнализацията се състои в внимателно наблюдение на протичащите процеси и предаване на сигнали от клетки към тъкани, от тях към органи, от последните към системи и т.н. Типичен пример е инсулинът, който стриктно фиксира количеството глюкоза в кръвта.
5. Рецепторна функция. Осъществява се чрез промяна на конформацията на пептида от едната страна на мембраната и включването на другия край в преструктуриране. В същото време сигналът и необходимата информация се предават. Най-често такива протеини са вградени в цитоплазмените мембрани на клетките и упражняват строг контрол върху всички вещества, преминаващи през тях. Те също така предоставят информация за химични и физични промени в околната среда.
6. Транспортна функция на пептидите. Осъществява се от канални протеини и транспортни протеини. Тяхната роля е очевидна - транспортиране на необходимите молекули до места с ниска концентрация от части с висока концентрация. Типичен пример е преносът на кислород и въглероден диоксид през органи и тъкани от протеина хемоглобин. Те също така извършват доставката на съединения с ниско молекулно тегло през клетъчната мембрана във вътрешността.
7. Структурна функция. Една от най-важните функции, изпълнявани от протеина. Структурата на всички клетки и техните органели се осигурява от пептиди. Те, като рамка, задават формата и структурата. Освен това те го поддържат и го модифицират, ако е необходимо. Следователно, за растежа и развитието си, всички живи организми се нуждаят от протеини в диетата си. Такива пептиди включват еластин, тубулин, колаген, актин, кератин и други.
8. Каталитична функция. Осъществява се от ензими. Многобройни и разнообразни, те ускоряват всички химични и биохимични реакции в организма. Без тяхно участие една обикновена ябълка в стомаха може да се усвои само за два дни, най-вероятно да изгние в процеса. Под въздействието на каталаза, пероксидаза и други ензими този процес се случва за два часа. Като цяло, благодарение на тази роля на протеините се извършват анаболизъм и катаболизъм, тоест пластични и

Защитна роля

Има няколко вида заплахи, от които протеините са предназначени да предпазват тялото.

Първо, травматични реагенти, газове, молекули, вещества с различен спектър на действие. Пептидите са способни да взаимодействат химически с тях, като ги превръщат в безвредна форма или просто ги неутрализират.

Второ, физическата заплаха от рани - ако протеинът фибриноген не се трансформира във фибрин на мястото на нараняване навреме, тогава кръвта няма да се съсири, което означава, че няма да настъпи запушване. Тогава, напротив, ще ви трябва пептидът плазмин, който може да разтвори съсирека и да възстанови проходимостта на съда.

Трето, заплаха за имунитета. Структурата и значението на протеините, които формират имунната защита, са изключително важни. Антитела, имуноглобулини, интерферони - всички те са важни и значими елементи на човешката лимфна и имунна система. Всяка чужда частица, вредна молекула, мъртва част от клетка или цяла структура подлежи на незабавно изследване от пептидното съединение. Ето защо човек може самостоятелно, без помощта на лекарства, да се предпазва ежедневно от инфекции и прости вируси.

Физични свойства

Структурата на клетъчния протеин е много специфична и зависи от изпълняваната функция. Но физическите свойства на всички пептиди са подобни и се свеждат до следните характеристики.

1. Теглото на молекулата е до 1 000 000 далтона.
2. Колоидните системи се образуват във воден разтвор. Там структурата придобива заряд, който може да варира в зависимост от киселинността на средата.
3. Когато са изложени на сурови условия (облъчване, киселина или основа, температура и т.н.), те са в състояние да преминат към други нива на конформация, тоест денатурират. Този процес е необратим в 90% от случаите. Има обаче и обратно изместване - ренатурация.

Това са основните свойства на физическите характеристики на пептидите.

Това са високомолекулни органични съединения, биополимери, изградени от 20 вида L-?-аминокиселинни остатъци, свързани в определена последователност в дълги вериги. Молекулното тегло на протеините варира от 5 хиляди до 1 милион. Името "белтъци" за първи път е дадено на веществото от птичи яйца, което при нагряване се коагулира в бяла неразтворима маса. По-късно терминът е разширен за други вещества с подобни свойства, изолирани от животни и растения.

Ориз. 1. Най-сложните биополимери са протеините. Техните макромолекули се състоят от мономери, които са аминокиселини. Всяка аминокиселина има две функционални групи: карбоксилна група и аминогрупа. Цялото разнообразие от протеини се създава в резултат на различни комбинации от 20 аминокиселини.

Протеините преобладават над всички други съединения, присъстващи в живите организми, като обикновено представляват повече от половината от сухото им тегло. Предполага се, че в природата съществуват няколко милиарда отделни протеини (например, само в бактерията E. coli присъстват повече от 3 хиляди различни протеини).

Протеините играят ключова роля в жизнените процеси на всеки организъм. Протеините включват ензими, с участието на които протичат всички химични трансформации в клетката (метаболизъм); контролират действието на гените; с тяхно участие се осъществява действието на хормоните, осъществява се трансмембранен транспорт, включително генерирането на нервни импулси. Те са неразделна част от имунната система (имуноглобулини) и коагулационната система, формират основата на костната и съединителната тъкан и участват в трансформацията и оползотворяването на енергията.

История на изследването на протеините

Първите опити за изолиране на протеини са направени още през 18 век. До началото на 19 век се появяват първите работи по химическото изследване на протеините. Френските учени Жозеф Луи Гей-Люсак и Луи Жак Тенар се опитват да установят елементарния състав на протеини от различни източници, което бележи началото на систематични аналитични изследвания, благодарение на които се стигна до извода, че всички протеини са сходни в набора от елементи, включени в техния състав. През 1836 г. холандският химик G. J. Mulder предлага първата теория за структурата на протеиновите вещества, според която всички протеини имат определен хипотетичен радикал (C 40 H 62 N 10 O 12), свързан в различни пропорции със серни и фосфорни атоми. Той нарече този радикал "протеин" (от гръцки протеин - първи, основен). Теорията на Мълдър допринесе за увеличаване на интереса към изследването на протеините и подобряване на методите на протеиновата химия. Разработени са техники за изолиране на протеини чрез екстракция с разтвори на неутрални соли и за първи път са получени протеини в кристална форма (някои растителни протеини). За да анализират протеините, те започнаха да използват тяхното предварително разграждане с киселини и основи.

В същото време все повече внимание започва да се обръща на изследването на функцията на протеините. Йенс Якоб Берцелиус е първият, който през 1835 г. предполага, че те играят ролята на биокатализатори. Скоро са открити протеолитични ензими - пепсин (T. Schwann, 1836) и трипсин (L. Corvisart, 1856), които привличат вниманието към физиологията на храносмилането и анализа на продуктите, образувани при разграждането на хранителните вещества. По-нататъшните изследвания на протеиновата структура и работата по химичния синтез на пептиди доведоха до появата на пептидната хипотеза, според която всички протеини са изградени от аминокиселини. До края на 19 век повечето от аминокиселините, които изграждат протеините, са изследвани.

В началото на 20 век немският химик Емил Херман Фишер пръв използва методите на органичната химия за изследване на протеини и доказва, че протеините се състоят от β-аминокиселини, свързани помежду си чрез амидна (пептидна) връзка. По-късно, благодарение на използването на физикохимични методи за анализ, е определена молекулната маса на много протеини, установена е сферичната форма на глобуларните протеини, извършен е рентгенов дифракционен анализ на аминокиселини и пептиди и са разработени методи за хроматографски анализ. развит (виж хроматография).

Изолиран е първият протеинов хормон (Фредерик Грант Бантинг, Джон Джеймс Рикард Маклауд, 1922 г.), доказано е наличието на гама глобулини в антителата и е описана ензимната функция на мускулния протеин миозин (Владимир Александрович Енгелхард, М. Н. Любимова, 1939 г.) . За първи път са получени ензими в кристална форма - уреаза (J.B. Saliner, 1926), пепсин (J.H. Nortron, 1929), лизозим (E.P. Abraham, Robert Robinson, 1937).

Ориз. 2. Схема на триизмерната структура на ензима лизозим. Кръгчета - аминокиселини; нишки - пептидни връзки; защрихованите правоъгълници са дисулфидни връзки. Виждат се спирализирани и удължени участъци от полипептидната верига.

През 50-те години на миналия век е доказана тристепенната организация на белтъчните молекули – наличие на първична, вторична и третична структура; създава автоматичен анализатор на аминокиселини (Станфорд Мур, Уилям Хауърд Стайн, 1950 г.). През 60-те години се правят опити за химически синтез на протеини (инсулин, рибонуклеаза). Методите за рентгенов дифракционен анализ са значително подобрени; е създадено устройство - секвенатор (P. Edman, G. Begg, 1967), което дава възможност да се определи последователността на аминокиселините в полипептидна верига. Последицата от това беше установяването на структурата на няколкостотин протеини от различни източници. Сред тях са протеолитични ензими (пепсин, трипсин, химотрипсин, субтилизин, карбоксипептидази), миоглобини, хемоглобини, цитохроми, лизозими, имуноглобулини, хистони, невротоксини, протеини на вирусната обвивка, протеин-пептидни хормони. В резултат на това се появиха предпоставки за решаване на наболели проблеми в ензимологията, имунологията, ендокринологията и други области на биологичната химия.

В края на 20-ти век е постигнат значителен напредък в изучаването на ролята на протеините в матричния синтез на биополимерите, разбирането на механизмите на тяхното действие в различни жизнени процеси на организмите и установяването на връзката между тяхната структура и функция. Усъвършенстването на изследователските методи и появата на нови методи за разделяне на протеини и пептиди бяха от голямо значение.

Разработването на ефективен метод за анализ на последователността на нуклеотидите в нуклеиновите киселини позволи значително да се опрости и ускори определянето на аминокиселинната последователност в протеините. Това се оказа възможно, тъй като редът на аминокиселините в протеина се определя от последователността на нуклеотидите в гена, кодиращ този протеин (фрагмент). Следователно, знаейки подреждането на нуклеотидите в този ген и генетичния код, човек може точно да предскаже в какъв ред са разположени аминокиселините в полипептидната верига на протеина. Наред с напредъка в структурния анализ на протеините са постигнати значителни резултати в изследването на тяхната пространствена организация, механизмите на образуване и действие на супрамолекулни комплекси, включително рибозоми и други клетъчни органели, хроматин, вируси и др.

Структура на протеина

Почти всички протеини са изградени от 20 α-аминокиселини, принадлежащи към L-серията, и са еднакви в почти всички организми. Аминокиселините в протеините са свързани една с друга чрез пептидна връзка -CO-NH-, която се образува от карбоксилната и -амино групата на съседни аминокиселинни остатъци: две аминокиселини образуват дипептид, в който крайният карбоксил (-COOH) и амино групата (H 2 N-) остават свободни, към които могат да се добавят нови аминокиселини, за да образуват полипептидна верига.

Участъкът от веригата, върху който е разположена крайната H 2 N-група, се нарича N-терминална, а частта, противоположна на нея, се нарича С-терминална. Огромното разнообразие от протеини се определя от последователността на подреждане и броя на аминокиселинните остатъци, които съдържат. Въпреки че няма ясно разграничение, късите вериги обикновено се наричат ​​пептиди или олигопептиди (от олиго...), а полипептидите (протеини) обикновено се разбират като вериги, състоящи се от 50 или повече. Най-често срещаните протеини са тези, съдържащи 100-400 аминокиселинни остатъка, но има и такива, чиито молекули са изградени от 1000 или повече остатъка. Протеините могат да се състоят от няколко полипептидни вериги. В такива протеини всяка полипептидна верига се нарича субединица.

Пространствена структура на протеините

Ориз. 3. Протеинът във всички организми се състои от 20 вида аминокиселини. Всеки протеин се характеризира с определен асортимент и количествено съотношение на аминокиселини. В протеиновите молекули аминокиселините са свързани една с друга чрез пептидни връзки (- CO - NH -) в линейна последователност, съставлявайки така наречената първична структура на протеина. Горен ред - свободни аминокиселини със странични групи R1, R2, R3; долната линия - аминокиселините са свързани с пептидни връзки.

Полипептидната верига е способна спонтанно да образува и поддържа специална пространствена структура. Въз основа на формата на протеиновите молекули, протеините се разделят на фибриларни и глобуларни. В глобуларните протеини една или повече полипептидни вериги са нагънати в компактна сферична структура или глобула. Обикновено тези протеини са силно разтворими във вода. Те включват почти всички ензими, протеини за кръвен транспорт и много протеини за съхранение. Фибриларните протеини са нишковидни молекули, държани заедно чрез напречни връзки и образуващи дълги влакна или слоести структури. Имат висока механична якост, неразтворими са във вода и изпълняват предимно структурни и защитни функции. Типични представители на такива протеини са кератините на косата и вълната, копринен фиброин и колаген на сухожилията.

Редът на ковалентно свързаните аминокиселини в полипептидна верига се нарича аминокиселинна последователност или първичната структура на протеините. Първичната структура на всеки протеин, кодирана от съответния ген, е постоянна и носи цялата информация, необходима за формирането на структури от по-високо ниво. Потенциалният брой протеини, които могат да се образуват от 20 аминокиселини, е практически неограничен.

В резултат на взаимодействието на странични групи от аминокиселинни остатъци, отделни сравнително малки участъци от полипептидната верига придобиват една или друга конформация (тип нагъване), известна като вторична структура на протеините. Най-характерните му елементи са периодично повтарящите се α-спирала и β-структура. Вторичната структура е много стабилна. Тъй като до голяма степен се определя от аминокиселинната последователност на съответния протеинов регион, става възможно да се предскаже с известна степен на вероятност. Терминът "?-спирала" е въведен от американския биохимик, физик и химик Линус Карл Полинг, който описва подреждането на полипептидната верига в протеина?-кератин под формата на дясна спирала (?-спиралата може в сравнение с телефонен кабел). За всеки завой на такава спирала в протеин има 3,6 аминокиселинни остатъка. Това означава, че групата -C=O на една пептидна връзка образува водородна връзка с групата -NH на друга пептидна връзка, четири аминокиселинни остатъка, отдалечени от първата. Средно всяка α-спирална област включва до 15 аминокиселини, което съответства на 3-4 завъртания на спиралата. Но във всеки отделен протеин дължината на спиралата може да се различава значително от тази стойност. В напречно сечение α-спиралата има формата на диск, от който страничните вериги на аминокиселините сочат навън.

Структура, или? -нагънат слой, може да се образува от няколко участъка на полипептидната верига. Тези участъци са опънати и положени успоредно един на друг, свързани един с друг чрез водородни връзки, които се появяват между пептидните връзки. Те могат да бъдат ориентирани в еднакви или противоположни посоки (обикновено се счита, че посоката на движение по полипептидната верига е от N-края към С-края). В първия случай сгънатият слой се нарича паралелен, във втория - антипаралелен. Последният се образува, когато пептидната верига направи рязък завой назад, образувайки завой (?-завой). Страничните вериги на аминокиселините ориентирани ли са перпендикулярно на равнината? -слой.

Относително съдържание? -спирални сечения и? -структурите могат да варират значително сред различните протеини. Има протеини с преобладаване на α-спирали (около 75% от аминокиселините в миоглобина и хемоглобина), а основният тип сгъване на веригата в много фибриларни протеини (включително копринен фиброин, β-кератин) е α-спирала. - структура. Регионите на полипептидната верига, които не могат да бъдат класифицирани в нито една от гореописаните конформации, се наричат ​​свързващи бримки. Тяхната структура се определя главно от взаимодействията между страничните вериги на аминокиселините и в молекулата на всеки протеин тя се вписва по строго определен начин.

Третичната структура се наричапространствена структура на глобуларните протеини. Но често тази концепция се отнася до метода на сгъване на полипептидната верига в пространството, характерен за всеки конкретен протеин. Третичната структура се формира от полипептидната верига на протеина спонтанно, очевидно, по определен(и) път(и) на коагулация с предварителното образуване на вторични структурни елементи. Ако стабилността на вторичната структура се дължи на водородни връзки, тогава третичната структура се фиксира от разнообразна система от нековалентни взаимодействия: водородни, йонни, междумолекулни взаимодействия, както и хидрофобни контакти между страничните вериги на неполярни амино киселинни остатъци.

В някои протеини третичната структура е допълнително стабилизирана чрез образуването на дисулфидни връзки (-S-S- връзки) между цистеиновите остатъци. Като правило, вътре в протеиновата глобула има странични вериги от хидрофобни аминокиселини, сглобени в ядрото (прехвърлянето им вътре в протеиновата глобула е термодинамично благоприятно), а по периферията има хидрофилни остатъци и някои хидрофобни. Белтъчната глобула е заобиколена от няколкостотин молекули хидратираща вода, която е необходима за стабилността на протеиновата молекула и често участва в нейното функциониране. Третичната структура е подвижна, нейните отделни участъци могат да се изместват, което води до конформационни преходи, които играят важна роля във взаимодействието на протеина с други молекули.

Третичната структура е в основата на функционалните свойства на протеина. Той обуславя формирането на ансамбли от функционални групи в протеина - активни центрове и свързващи зони, придава им необходимата геометрия, позволява създаването на вътрешна среда, която е предпоставка за протичането на много реакции и осигурява взаимодействие с други протеини .

Третичната структура на протеините ясно съответства на тяхната първична структура; вероятно има все още недешифриран стереохимичен код, който определя естеството на сгъването на протеина. Въпреки това, един и същ метод на пространствено подреждане обикновено съответства не на една единствена първична структура, а на цяло семейство от структури, в които само малка част (до 20-30%) от аминокиселинните остатъци могат да съвпадат, но в определени места във веригата сходството на аминокиселинните остатъци се запазва. Резултатът е образуването на големи семейства от протеини, характеризиращи се със сходна третична и повече или по-малко сходна първична структура и, като правило, обща функция. Това са например протеини на организми от различни видове, които имат еднаква функция и са еволюционно свързани: миоглобини и хемоглобини, трипсин, химотрипсин, еластаза и други животински протеинази.

Ориз. 4. В резултат на комбинацията от няколко протеинови макромолекули с третична структура се образува кватернерна протеинова структура в сложен комплекс. Пример за такива сложни протеини е хемоглобинът, състоящ се от четири макромолекули.

Често, особено при големи протеини, нагъването на полипептидна верига става чрез образуването от отделни участъци на веригата на повече или по-малко автономни елементи на пространствена структура - домени, които могат да имат функционална автономност, отговаряйки за една или друга биологична активност на протеин. По този начин N-терминалните домени на протеините за коагулация на кръвта осигуряват тяхното прикрепване към клетъчната мембрана.

Има много протеини, чиито молекули са ансамбъл от глобули (субединици), държани заедно чрез хидрофобни взаимодействия, водородни или йонни връзки. Такива комплекси се наричат ​​олигомерни, мултимерни или субединични протеини. Подредбата на субединиците във функционално активен протеинов комплекс се нарича кватернерна структура на протеина. Някои протеини са способни да образуват структури от по-висок порядък, например мултиензимни комплекси, разширени структури (протеини на обвивката на бактериофага), супрамолекулни комплекси, които функционират като едно цяло (например рибозоми или компоненти на митохондриалната дихателна верига).

Кватернерната структура позволява създаването на молекули с необичайна геометрия. Така феритинът, образуван от 24 субединици, има вътрешна кухина, благодарение на която протеинът успява да свърже до 3000 железни йона. Освен това кватернерната структура позволява извършването на няколко различни функции в една молекула. Триптофан синтетазата комбинира ензими, отговорни за няколко последователни етапа от синтеза на аминокиселината триптофан.

Методи за изследване на структурата на протеините

Първичната структура на протеините определя всички други нива на организация на протеиновата молекула. Следователно, когато се изучава биологичната функция на различни протеини, познаването на тази структура е важно. Първият протеин, за който е установена аминокиселинната последователност, е хормонът на панкреаса, инсулинът. Тази работа, която отне 11 години, беше извършена от английския биохимик Фредерик Сангер (1954 г.). Той определи местоположението на 51 аминокиселини в молекулата на хормона и показа, че тя се състои от 2 вериги, свързани с дисулфидни връзки. По-късно по-голямата част от работата по установяване на първичната структура на протеините беше автоматизирана.

С развитието на методите на генното инженерство стана възможно допълнително да се ускори този процес чрез определяне на първичната структура на протеините в съответствие с резултатите от анализа на нуклеотидната последователност в гените, кодиращи тези протеини. Вторичната и третичната структура на протеините се изучава с помощта на доста сложни физични методи, например кръгов дихроизъм или рентгенов дифракционен анализ на протеинови кристали. Третичната структура е установена за първи път от английския биохимик Джон Каудъри Кендрю (1957) за мускулния протеин миоглобин.

Ориз. 5. Модел на молекулата на миоглобина (пространствена конфигурация на молекулата)

Денатурация на протеини

Сравнително слабите връзки, отговорни за стабилизирането на вторичната, третичната и кватернерната структура на протеина, лесно се разрушават, което е придружено от загуба на неговата биологична активност. Разрушаването на оригиналната (нативна) протеинова структура, наречено денатурация, се случва в присъствието на киселини и основи, при нагряване, промени в йонната сила и други влияния. По правило денатурираните протеини са слабо или изобщо неразтворими във вода. При краткотраен ефект и бързо елиминиране на денатуриращите фактори е възможна ренатурация на протеина с пълно или частично възстановяване на първоначалната структура и биологични свойства.

Класификация на протеините

Сложността на структурата на протеиновите молекули и изключителното разнообразие от функции, които изпълняват, затрудняват създаването на единна и ясна класификация за тях, въпреки че опити за това са правени многократно от края на 19 век. Според техния химичен състав протеините се делят на прости и сложни (понякога наричани протеини). Молекулите на първите се състоят само от аминокиселини. В допълнение към самата полипептидна верига, сложните протеини съдържат непротеинови компоненти, представени от въглехидрати (гликопротеини), липиди (липопротеини), нуклеинови киселини (нуклеопротеини), метални йони (металопротеини), фосфатна група (фосфопротеини), пигменти (хромопротеини), и т.н.

В зависимост от функциите, които изпълняват, се разграничават няколко класа протеини. Най-разнообразният и най-специализиран клас се състои от протеини с каталитична функция - ензими, които имат способността да ускоряват химичните реакции, протичащи в живите организми. В това си качество протеините участват във всички процеси на синтез и разграждане на различни съединения по време на метаболизма, в биосинтезата на протеини и нуклеинови киселини, регулиране на клетъчното развитие и диференциация. Транспортните протеини имат способността селективно да свързват мастни киселини, хормони и други органични и неорганични съединения и йони и след това да ги транспортират с ток до желаното място (например хемоглобинът участва в преноса на кислород от белите дробове до всички клетки на тялото). Транспортните протеини също извършват активен транспорт на йони, липиди, захари и аминокиселини през биологични мембрани.

Структурните протеини изпълняват поддържаща или защитна функция; те участват в образуването на клетъчния скелет. Най-често срещаните сред тях са колагенът на съединителната тъкан, кератинът, ноктите и перата, еластинът на съдовите клетки и много други. В комбинация с липидите те са структурната основа на клетъчните и вътреклетъчните мембрани.

Редица протеини изпълняват защитна функция. Например, имуноглобулини (антитела) на гръбначни животни, които имат способността да свързват чужди патогенни микроорганизми и вещества, неутрализират техните патогенни ефекти върху тялото и предотвратяват клетъчната пролиферация. Фибриногенът и тромбинът участват в процеса на съсирване на кръвта. Много протеинови вещества, секретирани от бактерии, както и компоненти на някои безгръбначни, се класифицират като токсини.

Някои протеини (регулаторни) участват в регулирането на физиологичната активност на организма като цяло, отделни органи, клетки или процеси. Те контролират генната транскрипция и протеиновия синтез; те включват пептидно-протеинови хормони, секретирани от жлезите с вътрешна секреция. Протеините за съхранение на семена осигуряват хранителни вещества за началните етапи на развитие на ембриона. Те включват също казеин, албумин от яйчен белтък (овалбумин) и много други. Благодарение на протеините, мускулните клетки придобиват способността да се свиват и в крайна сметка осигуряват движение на тялото. Примери за такива контрактилни протеини са актинът и миозинът на скелетните мускули, както и тубулинът, които са компоненти на ресничките и флагелите на едноклетъчните организми; Те също така осигуряват разминаването на хромозомите по време на клетъчното делене.

Рецепторните протеини са мишена на хормони и други биологично активни съединения. С тяхна помощ клетката възприема информация за състоянието на външната среда. Те играят важна роля в предаването на нервно възбуждане и в ориентираното движение на клетките (хемотаксис). Трансформацията и използването на енергията, постъпваща в тялото, както и енергията, също се извършват с участието на протеини на биоенергийната система (например визуален пигмент родопсин, цитохроми на дихателната верига). Има и много протеини с други, понякога доста необичайни функции (например плазмата на някои антарктически риби съдържа протеини, които имат антифризни свойства).

Биосинтеза на протеини

Цялата информация за структурата на конкретен протеин се „съхранява“ в съответните гени под формата на последователност от нуклеотиди и се внедрява в процеса на шаблонен синтез. Първо, информацията се прехвърля (чете) от ДНК молекулата към информационната РНК (иРНК) с помощта на ензима ДНК-зависима РНК полимераза, а след това в рибозомата върху иРНК, като върху матрица в съответствие с генетичния код с участието на транспортни РНК, доставящи аминокиселини, възниква образуването на полипептидна верига.

Синтезираните полипептидни вериги, излизащи от рибозомата, спонтанно нагъващи се, приемат конформационната характеристика на протеина и могат да бъдат обект на посттранслационна модификация. Страничните вериги на отделните аминокиселини могат да претърпят модификации (хидроксилиране, фосфорилиране и др.). Ето защо, например, хидроксипролин и хидроксилизин се намират в колагена (вижте). Модификацията може също да бъде придружена от разкъсване на полипептидни връзки. По този начин например се образува активна инсулинова молекула, състояща се от две вериги, свързани с дисулфидни връзки.

Ориз. 6. Обща схема на биосинтеза на протеини.

Значението на протеините в храненето

Протеините са най-важните компоненти на храните за животни и хора. Хранителната стойност на протеините се определя от съдържанието им на незаменими аминокиселини, които не се произвеждат в самия организъм. В това отношение растителните протеини са по-малко ценни от животинските: те са по-бедни на лизин, метионин и триптофан и са по-трудни за смилане в стомашно-чревния тракт. Липсата на незаменими аминокиселини в храната води до тежки нарушения на азотния метаболизъм.

Протеините се разграждат до свободни аминокиселини, които след абсорбция в червата навлизат и се разпределят във всички клетки. Някои от тях се разпадат на прости съединения с освобождаване на енергия, използвана за различни нужди на клетката, а други отиват за синтеза на нови протеини, характерни за даден организъм. (Р. А. Матвеева, Енциклопедия Кирил и Методий)

Изброяване на протеини

• амилоид - амилоид;
• анионен - ​​анионен;
• антивирусен - антивирусен;
• автоимунен - ​​автоимунен;
• autologous – автологичен;
• бактериален - бактериален;
• протеин на Bence Jones;
• virus-induced - индуциран от вирус;
• вирусен - вирус;
• вирусен неструктурен - вирус неструктурен;
• вирусен структурен - вирусен структурен;
• virus-specific - специфичен за вируса;
• високо молекулно тегло - високо молекулно тегло;
• хем-съдържащ - хем;
• хетерологичен - чужд;
• хибрид - хибрид;
• гликозилиран - гликиран;
• кълбовиден - кълбовиден;
• денатуриран - денатуриран;
• желязосъдържащи - желязо;
• жълтък - жълтък;
• животински протеин - животински протеин;
• защитно - отбранителен;
• имунен - ​​имунен;
• имуногенен – имунологично значим;
• свързване на калций;
• кисело - кисело;
• корпускуларен – корпускуларен;
• мембрана - мембрана;
• миелом - миелом;
• микрозомален - микрозомален;
• млечен протеин - млечен протеин;
• моноклонален - моноклонален имуноглобулин;
• мускулен протеин - мускулен протеин;
• роден - роден;
• нехистонов - нехистонов;
• дефектен - частичен;
• неразтворим – неразтворим;
• несмилаеми - неразтворими;
• неензимен - неензимен;
• ниско молекулно тегло - ниско молекулно тегло;
• нов протеин - нов протеин;
• общ – цял;
• онкогенен - ​​онкопротеин;
• основна фаза протеин - анионен;
• протеин на острата фаза (възпаление) - протеин на острата фаза;
• храна - храна;
• кръвен плазмен протеин - плазмен протеин;
• плацентарен - плацента;
• разкачване - разкачване;
• протеин на регенериращия нерв;
• регулаторен – регулаторен;
• рекомбинация - рекомбинантен;
• рецептор - рецептор;
• рибозомен - рибозомен;
• подвързване - подвързване;
• секреторен протеин - секреторен протеин;
• С-реактивен - С-реактивен;
• суроватъчен протеин - суроватъчен протеин, лактопротеин;
• тъкан - тъкан;
• токсичен - токсичен;
• химеричен – химеричен;
• цял - цял;
• цитозолен - цитозолен;
• алкален протеин - анионен протеин;
• екзогенен - ​​екзогенен;
• endogenous - ендогенен протеин.

Прочетете повече за протеините в литературата:

• Volkenshtein M.V., Молекули и, М., 1965, гл. 3 - 5;
• Gaurowitz F., Химия и функции на протеините, прев. от англ., Москва, 1965;
• Сисакян Н. М. и Гладилин К. Л., Биохимични аспекти на протеиновия синтез, в книгата: Напредък в биологичната химия, т. 7, М., 1965 г., стр. 3;
• Степанов В. М. Молекулярна биология. Структура и функция на протеините. М., 1996;
• Shamin A.N., Развитие на протеиновата химия, М., 1966;
• Протеини и пептиди. М., 1995-2000. Т. 1-3;
• Биосинтеза на протеини и нуклеинови киселини, изд. А. С. Спирина, М., 1965;
• Въведение в молекулярната биология, прев. от английски, М., 1967
• Молекули и клетки. [сб. чл.], прев. от английски, М., 1966, с. 7 - 27, 94 - 106;
• Основи на биохимията: Превод от английски М., 1981. Т. 1;
• Проблемът с протеина. М., 1995. Т. 1-5;
• Протеините. Ню Йорк, 1975-79. 3 изд. Т. 1-4.

Намерете още нещо интересно: